La contaminación por plásticos es un problema multifacético. Los plásticos se fabrican a partir de diferentes polímeros, cada uno unido por enlaces químicos distintos. Por lo tanto, un método para descomponer un tipo de polímero puede no funcionar para otro.
Esta es la razón por la que, a pesar de haber encontrado enzimas que descomponen plásticos comunes como los poliésteres y el PET, estas son solo soluciones parciales para el problema de los residuos plásticos. Sin embargo, los investigadores continúan trabajando y utilizando herramientas de diseño de proteínas sofisticadas.
Recientemente, se desarrolló una nueva enzima para descomponer el poliuretano, un polímero utilizado comúnmente en la fabricación de espumas y otros productos. Esta enzima es compatible con un proceso de reciclaje industrial que descompone el polímero en sus componentes básicos, que luego pueden ser utilizados para crear poliuretano nuevo.
Descomponiendo el poliuretano
Los enlaces químicos básicos que unen los poliuretanos. El resto del polímero está representado por “X”.
Un estudio reciente detalla la magnitud del problema: en 2024, se produjeron 22 millones de toneladas métricas de poliuretano. El enlace uretano, característico de estos polímeros, involucra un nitrógeno unido a un carbono, que a su vez está unido a dos átomos de oxígeno. Uno de estos oxígenos se une al resto del polímero. La estructura restante del polímero puede ser compleja y a menudo contiene estructuras cíclicas relacionadas con el benceno.
La digestión de los poliuretanos presenta desafíos. Las cadenas de polímeros individuales a menudo están extensamente entrelazadas, y las estructuras voluminosas dificultan el acceso de las enzimas a los enlaces que pueden digerir. El dietilenglicol puede descomponer parcialmente estas moléculas, pero solo a temperaturas elevadas. Además, este proceso deja un residuo complejo de productos químicos que no pueden ser reutilizados en otras reacciones útiles y, por lo general, se incineran como residuos peligrosos.
Para encontrar una solución más eficiente, el equipo de investigación se centró en identificar una enzima que pudiera integrarse en el proceso con dietilenglicol. Inicialmente, se evaluaron las 15 enzimas que, según la literatura científica, eran capaces de descomponer poliuretanos. De estas, solo tres mostraron una actividad aceptable contra el polímero de prueba, y ninguna logró descomponer el polímero en sus componentes originales.
Por lo tanto, los investigadores se enfocaron en la enzima con mayor actividad y buscaron proteínas relacionadas en bases de datos públicas. Utilizaron la base de datos AlphaFold, que contiene predicciones de estructuras de proteínas, para identificar proteínas más lejanamente relacionadas que se plegaban en una estructura similar. Si bien ninguna de estas proteínas funcionó bien por sí sola, resultaron útiles para entrenar una inteligencia artificial (IA) para identificar secuencias que pudieran plegarse en una estructura similar.
Una nueva enzima diseñada por IA
La herramienta principal utilizada por el equipo fue Pythia-Pocket, una red neuronal especializada en determinar si un aminoácido dado en una proteína es propenso a interactuar con los químicos a los que se une la estructura, junto con otras características funcionales. Esta herramienta se combinó con Pythia, otra red neuronal, que predice si una proteína dada es propenso a formar una estructura estable.
Los investigadores razonaron que un buen candidato para descomponer el poliuretano debería tener varias características. Estructuralmente, debería ser similar a la enzima con la que ya estaban trabajando. También debería existir un equilibrio entre tener una estructura lo suficientemente ordenada como para formar un bolsillo de unión similar que tuviera actividad enzimática, pero no tan rígida que no pudiera adaptarse de manera flexible a diferentes tipos de poliuretanos. Para lograr este equilibrio, el equipo utilizó una interfaz de paso de mensajes que actualizaba las posiciones de los aminoácidos con cada paso y equilibraba la optimización de la estructura y el bolsillo de unión. El software resultante se denominó GRASE, que significa recomendación basada en redes neuronales gráficas de enzimas activas y estables.
Los resultados fueron notables. De las 24 proteínas mejor calificadas por el software, 21 mostraron cierta actividad catalítica, y ocho superaron a la mejor enzima conocida anteriormente. El mejor de estos diseños mostró una actividad 30 veces mayor que la de esa enzima.
Los resultados mejoraron aún más cuando los investigadores añadieron dietilenglicol y calentaron la mezcla a 50 °C. En estas condiciones, la enzima recién diseñada fue más de 450 veces más activa que la enzima natural con mejor rendimiento. En 12 horas, pudo descomponer el 98% del poliuretano en la mezcla de reacción. Además, la enzima era lo suficientemente estable como para recibir una nueva mezcla de poliuretano dos veces más antes de que su actividad enzimática comenzara a disminuir.
La transición de las pruebas de laboratorio a la digestión a escala de kilogramos mostró el mismo resultado: el 95% o más del material se descompuso en los materiales de partida con los que se fabricó el poliuretano.
Los investigadores enfatizan que sus herramientas van más allá de simplemente enfocarse en la estructura formada por la proteína, sino que incorporan información sobre su función, como su estabilidad y los aminoácidos que probablemente interactúen con el material que está digiriendo. Sugieren que estos enfoques pueden proporcionar más información sobre cómo obtener proteínas funcionales al enfocarse en la formación de una estructura 3D similar.
Science, 2025. DOI: Fuente original: ver aquí